Ciencia y Tecnología
Científicos suizos descubren cómo bloquear la infección del coronavirus SARS-CoV-2
Científicos de la Universidad de Lausana, en Suiza, descubrieron una serie de enzimas que transfieren ácidos grasos a uno de los componentes principales del SARS-CoV-2, la proteína de fusión ‘spike’ que forma la membrana espinosa y resulta clave en el proceso infeccioso, pues le permite al virus infectar las células.
Los resultados revelan que estos ácidos grasos juegan un papel importante en la producción de partículas infecciosas de SARS-CoV-2 y pueden contribuir al desarrollo de nuevos medicamentos para tratar el coronavirus y otros virus como el herpes y la influenza.
Los investigadores demostraron que la transferencia de ácidos grasos conocida como ‘S-acilación’ en la proteína ‘spike’ es fundamental para que el virus sea altamente infeccioso, por lo que los fármacos capaces de modificar estos ácidos pueden evitar “eficazmente” que el SARS-CoV-2 infecte las células.
El profesor Gisou van der Goot, director del estudio, señaló que sus hallazgos indican que las enzimas que permiten la ‘S-acilación’ y las enzimas de biosíntesis de lípidos constituyen nuevos “blancos terapéuticos antivirales”.
Como muchos virus, el SARS-CoV-2 depende de las modificaciones lipídicas inducidas por las enzimas del huésped para organizar su estructura de membrana y coordinar las funciones de las proteínas de virulencia.
En un comunicado, la universidad suiza aseguró que el desarrollo de nuevas estrategias farmacéuticas contra las infecciones virales depende fundamentalmente de nuestro conocimiento de las estructuras y mecanismos de proliferación de los patógenos implicados.
La investigación llevada a cabo por un grupo de la Facultad de Ciencias de la Vida es innovadora y allana el camino para nuevos tratamientos antivirales. El trabajo fue publicado en la revista Developmental Cell.
La ‘S-acilación’ se lleva a cabo mediante una familia de enzimas llamadas ZDHHC-acetiltransferasas. Estas unen ácidos grasos a proteínas en sitios específicos de aminoácidos. Estos “anclajes lipídicos” actúan como interruptores que regulan las proteínas en varios niveles: funciones, asociación con membranas, distribución en las células y degradación.
Este proceso desempeña un papel fundamental en la biología humana, como en el control del crecimiento y la proliferación de células, la propagación de señales neurológicas o la activación de respuestas inmunitarias específicas.
La proteína ‘spike’ o ‘espiga’, que forma la corona de espinas de los coronavirus, hace el primer contacto entre el virus y la célula infectada y permite que éste ingrese a la célula mediante la fusión de membranas.
De hecho esta proteína es la que recibe la mayor transferencia de ácidos grasos de la que se tenga noticia, en diez sitios de una secuencia de solo veinte aminoácidos.
El estudio encontró que durante la infección por el coronavirus SARS-CoV-2, la enzima ZDHHC20 es la principal responsable de modificar las proteínas ‘spike’ y la transferencia de ácidos grasos se produce muy rápidamente.
Ciencia y Tecnología
OpenAI cancela lanzamiento de nuevo modelo por preocupaciones de seguridad
OpenAI ha decidido no lanzar su modelo de próxima generación, GPT-6.1 Astra, debido a preocupaciones de seguridad, confirmó la empresa el martes. Saachi Jain, responsable de sistemas de seguridad en OpenAI, indicó que el sistema de inteligencia artificial, que realiza tareas como navegar por la web y utilizar aplicaciones de manera autónoma, "no cumplió con los estándares" de la compañía. En las últimas semanas, líderes destacados en inteligencia artificial, incluyendo a Sam Altman de OpenAI y Dario Amodei de Anthropic, han instado a la industria a frenar el ritmo de desarrollo debido a los riesgos asociados con esta tecnología. El debate sobre estos riesgos se ha intensificado tras varios incidentes en los que modelos desarrollados por importantes empresas de IA estuvieron involucrados. La decisión de OpenAI, reportada inicialmente por el Wall Street Journal, es un caso poco común en el que un importante desarrollador de IA decide retirar un lanzamiento por preocupaciones de seguridad. Jain explicó que el último modelo no cumplió con los requisitos en cuanto a "permanecer dentro del alcance y la autorización, y cómo se comunica de vuelta al usuario sobre el tipo de trabajo que ha realizado". La empresa busca garantizar que el desarrollo de sus modelos sea seguro, tanto dentro de la compañía como al ser entregados a los usuarios, estableciendo un estándar de seguridad y alineación muy alto. El modelo insignia GPT-6 Astra, lanzado en septiembre, se especializa en razonamiento complejo y en la ejecución autónoma de tareas. OpenAI afirmó que este modelo es el resultado de "años de investigación y grandes apuestas". Los controles de seguridad de la compañía han sido objeto de un intenso escrutinio tras varios incidentes de alto perfil relacionados con su tecnología. La semana pasada, el primer ministro australiano, Anthony Albanese, anunció que un agente deshonesto de OpenAI había hackeado un sitio web gubernamental en junio, accediendo a datos privados en lo que los expertos consideran el primer caso conocido de su tipo en el mundo. En julio, OpenAI informó que sus sistemas de IA habían accedido a internet y hackeado el centro de desarrolladores de código abierto Hugging Face, lo que llevó a investigadores y funcionarios a exigir un control más estricto sobre la tecnología. El lunes, el gigante de los chips de IA, Nvidia, lanzó un conjunto de herramientas de seguridad de software para plataformas de IA autónomas, conocidas como agentes, que podrían haber prevenido el hackeo de Hugging Face. Una de las nuevas herramientas utiliza características de hardware en los chips de Nvidia para contener a los agentes. Jensen Huang, director ejecutivo de Nvidia, ha desestimado en gran medida los llamados a una regulación más estricta de la IA, argumentando que los agentes deshonestos son un problema de ingeniería que se puede resolver. Nvidia acordó comprar Hugging Face por 12.9 mil millones de dólares a principios de este mes.
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